Межклеточное вещество, или метрике (substantia intcrccllularis), соеди-нительной ткани состоит из коллагеновых и эластических волокон» а такжеиз основного (аморфного) вещества. Межклеточное вещество как у зароды-шей, так и у взрослых образуется, с одной стороны, путем секреции, осу-ществляемой соединительнотканными клетками, а с другой — из плазмы крови, поступающей в межклеточные пространства.
У зародышей человека образование межклеточного вещества происходит начиная с 1—2-го месяца внутриутробного развития. В течение жизни межклеточное вещество постоянно обновляется — резорбируется и восста-навливается.

Коллагеновые структуры, входящие в состав соединительных тканей организмов человека и животных, являются наиболее представительными ее компонентами, образующими сложную организационную иерархию. Основу всей группы коллагеновых структур составляет волокнистый белок — коллаген, который определяет свойства коллагеновых структр.

Коллагеновые волокна (fibrae collagenae) в составе разных видов соеди-нительной ткани определяют их прочность. В рыхлой неоформленной волок-нистой соединительной ткани они располагаются в различных направлениях в виде волнообразно изогнутых, спиралевидно скрученных, округлых или уплощенных в сечении тяжей толщиной 1—3 мкм и более. Длина их различ-на. Внутренняя структура коллагенового волокна определяется фибрилляр-ным белком — коллагеном, который синтезируется на рибосомах грануляр-ной эндоплазматической сети фибробластов.
Различают 14 типов коллагена, отличающихся молекулярной организа-цией, органной и тканевой принадлежностью.

Коллаген I типа встречается главным образом в соединительной ткани кожи, сухожилиях кости, роговице глаза, склере, стенке артерий и др.; коллаген II типа входит в состав гиалиновых и фиброзных хрящей, стекловидного тела, роговицы; коллаген III типа находится в дерме кожи плода, в стенках крупных кровеносных сосудов, в ретикулярных волокнах органов кроветворения; IV типа — в базальных мембранах, капсуле хрусталика (в отличие от других типов коллагена он содержит гораздо больше боковых углеводных цепей, а также гидрооксилизина и гидроокси-пролина). V тип коллагена присутствует в хорионе, амнионе, эндомизии, перими-зии, коже, вокруг клеток (фибробластов, эндотелиальных гладкомышечных), синтезирующих коллаген. Коллаген IV и V типа не образует выраженных фибрилл. Коллагены VI—XVI типа изучены менее полно.

Молекулы коллагена имеют длину около 280 нм и ширину 1,4 нм. Они построены из триплетов — трех полипептидных цепочек (а-цепочки), пред-шественника коллагена — проколлагена, свивающихся еще в клетке в еди-ную спираль. Это первый, молекулярный, уровень организации кол-лагенового волокна. Проколлаген секретируется в межклеточное вещество (рис. 90).

Второй, надмолекулярный, уровень — внеклеточной организации коллагенового волокна — представляет агрегированные в длину и поперечно связанные с помощью водородных связей молекулы тропоколлагена, об-разующиеся путем отщепления концевых пептидов проколлагена. Сначала образуются протофибриллы, а 5—6 протофибрилл, скрепленных между собой боковыми связями, составляют микрофибриллы толщиной около 5 нм.
При участии гликозаминогликанов, также секретируемых фибробласта-ми, формируется третий, фибриллярный, уровень организации коллагенового волокна. Коллагеновые фибриллы представляют собой поперечно исчерченные структуры толщиной в среднем 20—100 нм. Период повторявмости темных и светлых участков 64—67 нм (рис. 91. 92). Кажлая молекула коллагена в параллельных рядах, как полагают, смещена относительно соседней цепи на четверть длины, что служит причиной чередования темных и светлых полос* В темных полосах иод электронным микроскопом видны вторичные тонкие поперечные линии, обусловленные расположением полярных аминокислот в молекулах коллагена.
Четвертый, волоконный. Коллакновое волокно. образующееся путем агрегации фибрилл, имеет толщину 1 — 10 мкм
(в зависимости от топографии). В него входит различное количество фибрилл — от единичных до нескольких десятков. Волокна могут складываться в Пучки толщиной до !5Q мкм

Коллагсновыс волокна отличаются малой растяжимостью и большой прочностью на разрыв. В воде толщина сухожилия в результате набухания увеличивается на 50 %. а в разбавленных кислотах и щелочах — в 10 раз. но при этом волокно укорачивается на 30 %. Способность к набуханию больше выражена у мололых подокон. При термической обработке в воле колла-геновые волокна образуют клейкое вещество (греч. kolla — клей), что и дало название этим волокнам.

Разновидностью коллагеновых волокон являются ретикулярные и прс-коллагеновые волокна. Последние представляют собой начальную форму образования коллагеновых волокон в эмбриогенезе н при регенерации. В их состав входят коллаген III типа и повышенное количество углеводов, которые синтезируются ретикулярными клетками органов кроветворения. Они образуют трехмерную сеть — ретикулуч, что и обусловило их название.

Эластические волокна. Наличие эластических волокон (libra clasticae) в соединительной ткани определяет ее эластичность и растяжимость. По прочности эластические волокна уступают коллагеновым. Форма поперечного разреза волокон округлая и уплошенная. В рыхлой волокнистой соединительной ткани они широко анасгомозируют друг с другом. Толщина эластических волокон обычно меньше коллагеновых (0,2— I тем), но может достигать нескольких микрометров (например, в вый мой связке)- В составе эластических волокон различают микр&фибримярный и аморфный компоненты*

Осноной эластических волокон является глобулярный гликопротеин — мостин* синтезируемый фибробластами и гладкими мышечными клетками (первый, молекулярный, уровень организации). Для эластина характерны большое содержание пролила и глицина и наличие двух производных
аминокислот — десмозина и изодесмозина, которые участвуют в стабилизации молекулярной структуры эластина и придании ому способности к растяжению. эластичности. Молекулы эластина, имеющие глобулы диаметром 2,8 нм, вне клетки соединяются в цепочки — яюспшновые протофибриллы толщиной 3—3,5 им (второй, надмолекулярный, уровень организации). Эластииовыс протофибриллы в сочетании с гликопротсином (фибрнлли-ном) образу юг микрофибриллы (рис* 93. А, Б) толщиной 8—19 нм (третий, фибриллярный, уровень организации). Четвертый уровень организации — волоконный. Наиболее зрелые эластические волокна содержат около 90 % аморфного компонента эластических белков (эластина) в центре, а по периферии — микрофибриллы. В эластических волокнах в отличие от коллагеновых нет структур с поперечной исчерченностью на их протяжении.

Кроме зрелых эластических волокон, различают элауниновые и окситалановые волокна. В элауниновых волокнах соотношение микрофибрилл и аморфного компо-нента примерно равное, а окситалановые волокна состоят только из микрофибрилл.

Волокна в соединительной ткани образуют волокнистый остов с ориен-тированным, неориентированным и смешанным типами расположения во-локон. Ориентированный (оформленный) тип характеризуется параллельным расположением основной массы волокнистых структур (сухожилие, связки, фасции и др.). Неориентированный (неоформленный) тип построен из волокон, не имеющих преимущественной ориентации (например, дерма кожи). Смешанный тип волокнистого остова, как правило, имеет слоистое строение (роговица, склера — см. с. 335, 338) с чередованием направлений расположения волокнистых элементов.

Аморфный компонент межклеточного вещества. Клетки и волокна соеди-нительной ткани заключены в аморфный компонент, или основное вещество (substantia fundamentalis). Эта гелеобразная субстанция представляет собой метаболическую, интегративно-буферную многокомпонентную среду, которая окружает клеточные и волокнистые структуры соединительной тка-ни, нервные и сосудистые элементы. В состав компонентов основного ве-щества входят белки плазмы крови, вода, неорганические ионы, продукты метаболизма паренхиматозных клеток, растворимые предшественники кол-лагена и эластина, протеогликаны, гликопротеины и комплексы, образо-ванные ими. Все эти вещества находятся в постоянном движении и обнов-лении (рис. 94).

Протеогликаны — белково-углеводные соединения, содержащие 90—95 % углеводов (ПГ).
Гликозаминогликаны (ГАГ) — полисахаридные соединения, содержащие обычно гексуроновую кислоту с аминосахарами (N-ацетилгликозамин, N-ацетил-галактозамин). Молекулы ГАГ содержат много гидроксильных, карбоксильных и сульфатных групп, имеющих отрицательный заряд, легко присоединяют молекулы воды и ионы, в частности Na+, и поэтому определяют гидрофильные свойства ткани. ГАГ проницаемы для кислорода и С02, но предохраняют органы от проникновения чужеродных тел и белков. Гликозаминогликаны участвуют в формировании волокнистых структур соединительной ткани и их механических свойствах, репара-тивных процессах соединительной ткани, в регуляции роста и дифференцировке клеток. Среди этих соединений наиболее распространена в разновидностях соединительной ткани гиалуроновая кислота, а также сульфатированные ГАГ: хондроитин-сульфаты (в хряще, коже, роговице), дерматансульфат (в коже, сухожилиях, в стенке кровеносных сосудов и др.), кератансульфат, гепаринсульфат (в составе многих базальных мембран).

Гепарин — гликозаминогликан, состоящий из глюкуроновой кислоты и гли-козамина. В организме человека и животных он вырабатывается тучными клетками, является естественным противосвертывающим фактором крови.

Гликопротеины (ГП) — класс соединений белков с олигосахаридами (гек-созамины, гексозы, фукозы, сиаловые кислоты), входящими в состав как волокон, так и аморфного вещества. К ним относятся растворимые ГП, связанные с протео-гликанами; ГП кальцинированных тканей; ГП, связанные с коллагеном. Гликопротеины играют большую роль в формировании структуры межклеточного вещества соединительной ткани и определяют его функциональные особенности (фибронек-тин, хондронектин, фибриллин, ламинин и др.).

Фибронектин — главный поверхностный гликопротеин фибробласта. В меж-клеточном пространстве он связан главным образом с интерстициальным коллагеном. Полагают, что фибронектин обусловливает липкость, подвижность, рост и спе-циализацию клеток и др.
Фибриллин формирует микрофибриллы, усиливает связь между внеклеточными компонентами.

Даминин — компонент базальной мембраны, состоящий из трех полипептидных цепочек, связанных между собой дисульфидными соединениями, а также с коллагеном V типа и поверхностными рецепторами клеток.