К форменным элементам крови относятся эритроциты, лейкоциты н кровяные пластинки (тромбоциты) (рис. 63). Популяция клеток крови обновляющаяся, с коротким циклом развития, где большинство зрелых форм являются конечными (погибающими) метками.
Эритроциты

Эритроциты* или красные кровяные тельца ^ человека и млекопитающих представляют собой безъядерные клетки, утратившие в процессе фило- и онтогенеза ядро и большинство органелл, Эритроциты являются высокодиф-ференинровлнными постклеточным и структурами, неспособными к делению, Основная функция эритроцитов - дыхательная — транспортировка кислорода и углекислоты- Эта функция обеспечивается дыхательным пигментом — гемоглобином — сложным белком, имеющим в своем составе железо. Кроме того, эритроциты участвуют в транспорте аминокислот. антител, токсинов и ряда лекарственных веществ, адсорбируя их на поверхности нлазмолеммы,
Количество эритроцитов у взрослого мужчины составляет 3,9—5.5 - 10ил, а у женщин. Однако чисто эритроцитов у здоровых людей может варьировать в зависимости от возраста, эмоциональной и мышечной нагрузки, действия экологических факторов и др.
Форма и строение. Популяция эритроцитов неоднородна по форме и размерам. В нормальной крови человека основную массу (80—90 %) состав-ляют эритроциты двояковогнутой формы — дискоциты. Кроме того, имеются планоциты (с плоской поверхностью) и стареющие формы эритроцитов — шиловидные эритроциты, или эхиноциты (~ 6 %), куполообразные, или стоматоциты (~ 1—3 %), и шаровидные, или сфероциты (~ 1 %) (рис. 64). Процесс старения эритроцитов идет двумя путями — кренирова-нием (образование зубцов на плазмолемме) или путем инвагинации участков плазмолеммы (рис. 65).
При кренировании образуются эхиноциты с различной степенью формирования выростов плазмолеммы, впоследствии отпадающих, при этом формируется эритроцит в виде микросфероцита. При инвагинации плазмолеммы эритроцита образуются стоматоциты, конечной стадией которых также является микросфероцит.

Одним из проявлений процессов старения эритроцитов является их ге-молиз, сопровождающийся выхождением гемоглобина; при этом в крови обнаруживаются «тени» (оболочки) эритроцитов (рис. 66). Обязательной составной частью популяции эритроцитов являются их молодые формы (1— 5 %), называемые ретикулоцитами, или полихроматофильными эритроцита-ми. В них сохраняются рибосомы и эндоплазматическая сеть, формирующие зернистые и сетчатые структуры (substantia granulofilamentosa), которые вы-являются при специальной суправитальной окраске (рис. 67). При обычной гематологической окраске азур П-эозином они в отличие от основной массы эритроцитов, окрашивающихся в оранжево-розовый цвет (оксифилия), проявляют полихроматофилию и окрашиваются в серо-голубой цвет.

При заболеваниях могут появляться аномальные формы эритроцитов, что чаше всего обусловлено изменением сгруктуры гемоглобина (lib). Замена даже одной аминокислоты и молекуле НЬ может быть причиной изменения формы эритроцитов. В качестве примера можно привести пояаленис эритроцитов серповидной формы при серповидно-кл стон ной анемии, когда у больного имеет место генетическое повреждении и ft испн гемоглоби на. Процесс нарушения формы эритроциты при заболеваниях получил название пойкилоцнтоэ.

Размеры эритроцитов в нормальной крови также варьируют. Большинство эритроцитов (- 75 %) имеют диаметр около 7.5 мкм и называются нор-моцнтами. Остальная часть эргтроцнтов представлена микроцитами (- 12,5 %) и мякроцнтами (^ 12*5 %). Микроциты имеют диаметр <7.5 мкм, а макроциты >7,5 мкм. Изменение размеров эритроцитов встречается при заболевании* крови и называется днизоцитозом

Плазмолемма. Плазмолемма эритроцита состоит из бислоя липидов и белков, представленных приблизительно в равных количествах, а также небольшого количества углеводов, формирующих гликокаликс.

Большинство липидных молекул, содержащих холин (фосфатидилхолин, сфин-гомиелин), расположены во внешнем слое плазмолеммы, а липиды, несущие на конце аминогруппу (фосфатидилсерин, фосфатидилэтаноламин), лежат во внутреннем слое. Часть липидов (~ 5 %) наружного слоя соединены с молекулами олигоса-харов и называются гликолипидами. Распространены мембранные гликопротеины — гликофорины. С ними связывают антигенные различия между группами крови человека.

В плазмолемме эритроцита идентифицировано 15 главных белков с мо-лекулярной массой 15—250 КД. Более 60 % всех белков составляют примем-бранный белок спектрин, мембранные белки — гликофорин и полоса 3. Спек-трин составляет 25 % массы всех мембранных и примембранных белков эритроцита, является белком цитоскелета, связанным с цитоплазматичес-кой стороной плазмолеммы, участвует в поддержании двояковогнутой формы эритроцита.

Молекула спектрина имеет вид палочки длиной 100 нм, состоящей из 2 поли-пептидных цепей: а-спектрина (240 КД) и р-спектрина (220 КД). Концы сформи-рованных из них тетрамеров связаны с короткими актиновыми филаментами ци-топлазмы и белком полосы 4.1, образуя «узловой комплекс» (рис. 68, А). Цитоске-летный белок полосы 4.1, связывающий спектрин и актин, одновременно соединяется с белком гликофорином.
На внутренней цитоплазматической поверхности плазмолеммы образу-ется гибкая сетевидная структура, которая поддерживает форму эритроцита и противостоит давлению при прохождении его через тонкий капилляр (см. рис. 68, Б).

Доказано, что при наследственной аномалии спектрина эритроциты имеют сферическую форму. При недостаточности спектрина в условиях ане-мии эритроциты также принимают сферическую форму. Соединение спект-ринового цитоскелета с плазмолеммой обеспечивает внутриклеточный белок анкирин.

Анкирин связывает спектрин с трансмембранным белком плазмолеммы (полоса 3). Гликофорин — трансмембранный белок (30 КД), который пронизывает плазмо-лемму в виде одиночной спирали, и его большая часть выступает на наружной поверхности эритроцита, где к нему присоединены 15 отдельных цепей олигосахари-дов, которые в сумме составляют 60 % массы гликофорина и несут отрицательные заряды.
Гликофорины относятся к классу мембранных гликопротеинов, которые выполняют рецепторные функции. Гликофорины обнаружены только в эритроцитах. Полоса 3 представляет собой-трансмембранный гликопротеид (100 КД), полипептидная цепь которого много раз пересекает бислой ли-пидов. Этот гликопротеид участвует в обмене 02 и С02, которые связывают гемоглобин — основной белок цитоплазмы эритроцита. Эритроциты в легких отдают С02 путем замены анионов НСО" на СГ. Белок полосы 3 обеспечивает этим анионам трансмембранный проход через гидрофильные «поры», окруженные гидрофобными липидными зонами. Таким образом формируются водные ионные каналы.

Олигосахариды гликолипидов и гликопротеидов образуют гяикокаликс. Они определяют антигенный состав эритроцитов, т.е. наличие & них агглю-тнногенов. На поверхности эритроцитов выявлены агглютиногены А и В, в состав которых входят полисахариды, содержащие аминосахара и глюкуро-новую кислоту. Они обеспечивают агглютинацию (склеивание) эритроцитов под влиянием соответствующих белков плаэмь^крови — а- и р-агтлю-тининов, находящихся в составе фракции г-глобулинов.По содержанию агт л юти ноге нов и агглютининов различают 4 группы крови и крови 0(1) группы отсутствуют агглютнногены А н В, но имеются а* н р-агглютнннны; в крови А(П) группы имеются агглютяноген А н р-агглютнннн. в крови ВДМ1) группы содержатся В-отлютиногсн и а-агглютинин. в крови AB(1V) группы имеются агглютнногены А и В к нет агглютининов. При переливании крови дчя ире-дотвришенин гемолиза (разрушение >рнтроинтоп) нельзя допускать ынвання реципиентам эритроцитов с штл юти ноге нам и А или В, имеющим а- или р-вгтлютнни-ны Поэтому лниа с 0(1) группой крови являются универсальными донорами, т. с, lot Kpo&L может бить nipfciimi DO§A.I ЛЮДЯМ О другими группами кропи1 Соототлтден но лниа с AB(IV) группой крови являются универсальными реципиентами, т.е. им можно перелить любую группу крови.

На поверхности эритроцитов имеется также резус-фактор (Rh-фак-тор) — агглютиноген. Он присутствует у 86 % людей; у 14 % отсутствует (pciyc-отрицательныс). Переливание резус-положитсльной крови резус-от-рицательному пациенту вызывает образование резус-антител и гемолиз эр|ггроцктов~ Агглютинация эритроцитов свойственна нормальной свежей крови, при этом образуются так называемые «монетные столбики* (рис. 69). Это явление связано с потерей заряда плазмолеммы эритроцитов. Скорость оседания (агглютинации) эритроцитов (СОЭ) в I ч у морового человека составляет 4—8 мм у мужчин и 7—10 мм у женщин. СОЭ может значительно изменяться при заболеваниях, например при воспалительных процессах, и поэтому служит важным диагностическим признаком. В движущейся крови эр1ггроциты отталкиваются из-за наличия на их плаэмолемме одноименных отрииатсльиых зарядов. Поверхность плазмолеммы одного эритроцита составляет около 130 чкм
Цитоплазма эритроцита состоит из воды (60 %) и сухого остатка (40 %), содержащего около 95 % гемоглобина и 5 % других веществ.
Наличие гемоглобина обусловливает желтую окраску отдельных эрит-роцитов свежей крови, а совокупность эритроцитов — красный цвет крови. При окрашивании мазка крови азур И-эозином по Романовскому — Гимзе большинство эритроцитов приобретают оранжево-розовый цвет (ок-сифильны), что обусловлено высоким содержанием в них гемоглобина.

В небольшой части эритроцитов (1—5 %), являющихся более молодыми форма-ми, сохраняются остатки органелл (рибосомы, гранулярный, эндоплазматический ретикулум), которые проявляют базофилию. Такие эритроциты окрашиваются как кислыми красителями (эозин), так и основными (азур II) и называются полихрома-тофилъными. При специальной суправитальной окраске (бриллиант-крезилфиолето-вым) в них выявляются зернисто-нитчатые структуры, поэтому их называют рети-кулоцитами. Эритроциты различаются по степени насыщенности гемоглобином. Среди них выделяются нормохромные, гипохромные и гиперхромные, соотношение между которыми значительно изменяется при заболеваниях. Количество гемоглобина в одном эритроците называют цветным показателем. Электронно-микроскопи-чески гемоглобин выявляется в гиалоплазме эритроцита в виде многочисленных плотных гранул диаметром 4—5 нм.

Гемоглобин — это сложный белок (68 КД), состоящий из 4 поли-пептидных цепей глобина и гема (железосодержащий порфирин), обла-дающий высокой способностью связывать кислород. В норме у человека содержится два типа гемоглобина — НЬА и HbF. Эти гемоглобины раз-личаются составом аминокислот в глобиновой (белковой) части.

У взрослых людей в эритроцитах преобладает НЬА, (от англ. adult — взрослый), составляя 98 %. Он содержит две а-глобиновые цепи и две (3-глобиновые цепи, включающие 574 аминокислоты.

HbF, или фетальный гемоглобин (от англ. foetus - плод), составляет у взрослых около 2 % и преобладает у плодов. К моменту рождения ребенка HbF составляет около 80 %, а НЬА только 20 %. Эти гемоглоби-ны отличаются составом аминокислот в глобиновой (белковой) части. Железо (Fe2+) в геме может присоединять 02 в легких (в таких случаях образуется оксигемоглобин — НЬ02) и отдавать его в тканях путем дис-социации НЬО, на кислород (02) и НЬ; валентность Fe2+ не изменяется.

При ряде заболеваний (гемоглобинозы, гемоглобинопатии) в эрит-роцитах появляются другие виды гемоглобинов, которые характеризуют-ся изменением аминокислотного состава в белковой части гемоглобина.

В настоящее время выявлено более 150 видов аномальных гемоглобинов. На-пример, при серповидно-клеточной анемии имеет место генетически обусловленное повреждение в (3-цепи гемоглобина — глютаминовая кислота, занимающая 6-е положение в полипептидной цепи, заменена на аминокислоту валин. Такой гемоглобин обозначается как HbS (от англ. sickle — серп), так как в условиях по-нижения парциального давления 02 он превращается в тектоидное тело, придавая эритроциту форму серпа. В ряде стран тропического пояса определенный контингент людей являются гетерозиготными для серповидных генов, а дети двух гете-розиготных родителей по законам наследственности дают либо нормальный тип (25 %), либо бывают гетерозиготными носителями, и 25 % страдают серповидно-клеточной анемией.

Гемоглобин способен связывать 02 в легких, при этом образуется окси-гемоглобину который транспортируется ко всем органам и тканям и там отдает 02. В тканях вьщеляемая ССХпоступает в эритроциты и соединяется с НЬ, образуя карбоксигемоглобин. При разрушении эритроцитов (старых или при воздействии различных факторов — токсины, радиация и др.) гемоглобин выходит из клеток, и это явление называется гемолизом. Старые эритроциты разрушаются макрофагами главным образом в селезенке, а также в печени и костном мозге, при этом НЬ распадается, а высвобождающееся из железосодержащего гема железо используется для образования новых эритроцитов.

В макрофагах НЬ распадается на пигмент билирубин и гемосидерин — аморфные агрегаты, содержащие железо. Железо гемосидерина связывается с трансферри-ном — негеминовым белком плазмы, содержащим железо, и захватывается специальными макрофагами костного мозга. В процессе образования эритроцитов (эрит-ропоэз) эти макрофаги передают трансферрин в формирующиеся эритроциты, что послужило основанием назвать их клетками-кормилками.

В цитоплазме эритроцитов содержатся ферменты анаэробного гликолиза, с помощью которых синтезируются АТФ и НАДН, обеспечивающие энергией главные процессы, связанные с переносом 02 и С02, а также поддержание осмотического давления и перенос ионов через плазмолемму эритроцита. Энергия гликолиза обеспечивает активный транспорт катионов через плазмолемму, поддержание оп-тимального соотношения концентрации К+ и Na+ в эритроцитах и плазме крови, сохранении формы и целостности мембраны эритроцита. НАДН участвует в метабо-лизме НЬ, предотвращая окисление его в метгемоглобин.

Эритроциты участвуют в транспорте аминокислот и полипептидов, ре-гулируют их концентрацию в плазме крови, т.е. выполняют роль буферной системы. Постоянство концентрации аминокислот и полипептидов в плазме крови поддерживается с помощью эритроцитов, которые адсорбируют их избыток из плазмы, а затем отдают различным тканям и органам. Таким образом, эритроциты являются подвижным депо аминокислот и полипеп-тидов.

Сорбционная способность эритроцитов связана с состоянием газового режима (парциальное давление 02 и С02 — Р0, Рсо): в частности, при действии 02 наблюдаются выход аминокислот из эритроцитов и увеличение их содержания в плазме.

Продолжительность жизни и старение эритроцитов. Средняя продолжи-тельность жизни эритроцитов составляет около 120 дней. В организме ежед-невно разрушается около 200 млн эритроцитов. При их старении происходят изменения в плазмолемме эритроцита: в частности, в гликокаликсе снижается содержание сиаловых кислот, определяющих отрицательный заряд оболочки. Отмечаются изменения цитоскелетного белка спектрина, что приводит к преобразованию дисковидной формы эритроцита в сферическую. В плазмолемме появляются специфические рецепторы к аутологичным антителам (IgGl, IgG2), которые при взаимодействии с этими антителами образуют комплексы, обеспечивающие «узнавание» их макрофагами и пос-ледующий фагоцитоз. В стареющих эритроцитах снижаются интенсивность гликолиза и соответственно содержание АТФ. Вследствие нарушения про-ницаемости плазмолеммы снижается осмотическая резистентность, наблю-даются выход из эритроцитов ионов К+ в плазму и увеличение в них содер-жания Na+. При старении эритроцитов отмечается нарушение их газообмен-ной функции.